Bonne réponse. Le SDS.

Pour effectuer une séparation des protéines selon leur poids moléculaire, il est important que vos protéines soient dénaturées (effet chaotropique) et portent une charge. En effet, après la séparation selon leur pI, vos protéines sont dépourvues de charge nette, il est donc nécessaire de leur en redonner une afin de pouvoir effectuer une nouvelle électrophorèse. Le SDS porte une charge négative et une queue hydrophobe. Environ deux molécules de SDS se lient pour chaque acide aminé de la protéine. Par conséquent, les protéines acquièrent une charge nette négative fournie par les molécules de SDS (attention il y a des exceptions, certaines protéines ne fixent pas du tout le SDS).

Mauvaise réponse. L’Urée.

Pas génial. L’urée est certes utilisée pour dénaturer les protéines ou les solubiliser (en détruisant les liaisons électrostatiques qui leur donnent leur conformation), mais c’est un agent chaotropique non-ionique. Par conséquent, et contrairement au SDS (qui est un composé ionique), elle n’ajoute pas de charge aux protéines (qui resteront neutres et ne migreront pas). Vers bonne réponse.

A titre d’information, l’Urée est également utilisée afin de dénaturer les acides nucléiques (pour analyser le produit d’une réaction de séquençage p.ex), contrairement au SDS.